靜息血小板中細絲蛋白a的17號結構域（FLNa17）可組成型結合到血小板膜糖蛋白Ibα（GPIbα）的胞質尾部（GPIbα-CT），抑制下游信號活化，而配體的結合和血流剪切力可激活血小板。為模擬來自GPIbα胞外配體向胞內傳遞的正向拉力及血小板細胞骨架形變傳遞的側向張力，本文在GPIbα-CT/FLNa17復合物上施加兩種受力模式，采用分子動力學模擬方法探究機械力對該復合物親和力及力學穩定性的調控。本研究首先識別出GPIbα-CT與FLNa17接觸面上的9對關鍵氫鍵是維持復合物結構穩定的基礎。其次，發現僅正向拉力作用下，這些氫鍵作用網絡才會發生斷裂，并導致復合物的最終解離；而側向張力下，FLNa17兩端的二級結構會解折疊以保護復合物接觸面不受機械力破壞。在0～40 pN范圍內，正向拉力的增加促使GPIbα-CT氨基酸序列中第563位的苯丙氨酸的氮原子（PHE563-N）的外旋和復合物解離概率的提高。本研究首次在原子層面揭示胞外配體傳遞的正向拉力可更有效解除FLNa17對GPIbα下游信號的抑制，為深入理解力調控的血小板胞內信號通路提供參考。